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Mecanismos de acción de péptidos antimicrobianos y mecanismos de resistencia de los patógenos
ARTÍCULO ORIGINAL
Mecanismos de acción de péptidos antimicrobianos y
mecanismos de resistencia de los patógenos
Sanchez, M. L.
Facultad de Medicina, Centro de Estudios Farmacológicos y Botánicos, Universidad de Buenos Aires, Consejo Nacional de
Investigaciones Científicas y Técnicas.
Contacto: Sánchez, M.L.; mercedessanchez57@yahoo.com.ar; mercedes.sanchez@conicet.gov.ar
Resumen
La resistencia a los antibióticos es un problema de salud internacional que atañe a los gobier-
nos, lo que los obliga a tomar medidas sanitarias, evaluar costos en la producción y distribución de
medicamentos y alertar sobre la necesidad de implementar campañas informativas para la erradi-
cación de los vectores que producen las enfermedades infecciosas. La disminución progresiva en la
efectividad de los antibióticos de elección enfatiza la necesidad de producir nuevas drogas y formas
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farmacéuticas . Los péptidos antimicrobianos han sido aislados de especies de todos los reinos y son
clasificados de acuerdo a su estructura de motivos aminoacídicos. Algunos péptidos antimicrobianos
constituyen el producto de largos períodos de co-evolución de organismos superiores con microorga-
nismos y son considerados como la primera línea de defensa inmunológica. Los péptidos antimicro-
bianos presentan un amplio espectro de interacciones con las membranas biológicas de los microor-
ganismos con el fin de lisar las células. En general, son secuencias aminoacídicas cortas de entre 12
y 100 unidades y usualmente catiónicos, con una carga positiva neta (entre +2 y +9), anfipáticos y
se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza. En el año 2004 fue descripta una base de
datos “The Antimicrobial Peptide Database (APD) (aps.unmc.edu/AP/main.php)” y posteriormente su
segunda versión (APD2), que permitió a los usuarios buscar las familias peptídicas; por ejemplo, bac-
teriocinas, ciclótidos y defensinas; así como también encontrar el origen del péptido: peces, batracios
y aves, péptidos modificados post-traduccionalmente (amidación, oxidación, lipidación, glicosilación
de D-amino ácidos, etc.), además de identificar los blancos de unión de los péptidos: membranas,
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proteínas, ADN/ARN, lipopolisacáridos o azúcares . Finalmente, la base de datos contiene información
para la predicción de péptidos y el diseño de los mismos y provee de conexiones para acceder a las
otras bases de datos.
Abstract
Antibiotic resistance is a main problem of international health that concerns the governments
to work on sanitary regulation, evaluate costs in the production and distribution of medicines and
develop information campaigns in order to eradicate the vectors that produce infectious diseases. The
progressive overuse of antibiotics generates microbial resistance and reinforce the need to produce
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new drugs and pharmaceutical forms . Anti-microbial peptides have been isolated from species of
all kingdoms and are classified according to the structure of their aminoacidic motifs. Some anti-
microbial peptides constitute the product of several periods of co-evolution of superior organisms
with microorganisms and are considered as the first line of immunological defense. Anti-microbial
peptides showed a wide spectrum of interactions with the cell membranes of microorganisms in
order to produce cellular lysis. In general, they are short amino acid sequences of 12 to 100 units
and usually cationic, with a net positive charge (between +2 and +9) and amphipathic. They are
widely distributed in nature. In 2004, it was described “The Antimicrobial Peptide Database (APD)
(aps.unmc.edu/AP/main.php)” and its second version (APD2), allowed to search for peptidic families
such as bacteriocins, ciclotides and defensins; peptide sources including post-translational modified
peptides such as lipidation, glycosylation of D-amino acids and; peptide targets such as membranes,
ISSN 2250-5903 Ed. CD-ROM proteins, ADN/ARN, lipopolysaccharides or sugars . Finally, the database contains information for the
ISSN 1515-6761 Ed. Impresa
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Código Bibliográfico: RByPC
Fecha de Recepción:
prediction and design of peptides and provides links to other databases.
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2/07/2015
Fecha de Aceptación:
9/10/2015
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ByPC 2016;80(1):36-43.